電泳電路圖

⑴ SDS-PAGE電泳的基本原理

SDS聚丙烯醯胺凝膠電泳原理

聚丙烯醯胺凝膠由丙烯醯胺(簡稱Acr)和交聯劑N，N』一亞甲基雙丙烯醯胺(簡稱Bis)在催化劑過硫酸銨(AP)，N，N，N』，N』四甲基乙二胺(TEMED)作用下，聚合交聯形成的具有網狀立體結構的凝膠，並以此為支持物進行電泳。

聚丙烯醯胺凝膠電泳可根據不同蛋白質分子所帶電荷的差異及分子大小的不同所產生的不同遷移率將蛋白質分離成若干條區帶，如果分離純化的樣品中只含有同一種蛋白質，蛋白質樣品電泳後，就應只分離出一條區帶。

SDS為一種陰離子表面活性劑能打斷蛋白質的氫鍵和疏水鍵，並按一定的比例和蛋白質分子結合形成密度相同的短棒狀復合物，不同分子量的蛋白質形成的復合物的長度不同，其長度與蛋白質分子量呈正相關，使蛋白質帶負電荷的量遠遠超過其本身原有的電荷，掩蓋了各種蛋白分子間天然的電荷差異。

因此，各種蛋白質 SDS復合物在電泳時的遷移率，不再受原有電荷和分子形狀的影響，只是分子量的函數。這種電泳方法稱為SDS聚丙烯醯胺凝膠電泳(簡稱SDS—PAGE)。

由於SDS PAGE可設法將電泳時蛋白質電荷差異這一因素除去或減小到可以忽略不計的程度，因此常用來鑒定蛋白質分離樣品的純化程度，如果被鑒定的蛋白質樣品很純，只含有一種具三級結構的蛋白質或含有相同分子量亞基的具四級結構的蛋白質，那麼 SDS—PAGE後，就只出現一條蛋白質區帶。

SDS—PAGE可分為圓盤狀和垂直板狀、連續系統和不連續系統。本實驗採用垂直板狀不連續系統。所謂「不連續」指電泳體系由兩種或兩種以上的緩沖液、pH和凝膠孔徑等所組成。

(1)電泳電路圖擴展閱讀

SDS-PAGE一般採用的不連續緩沖系統，與連續緩沖系統相比，能夠有較高的解析度。濃縮膠有堆積作用，凝膠濃度較小，孔徑較大，把較稀的樣品加在濃縮膠上，經過大孔徑凝膠的遷移作用而被濃縮至一個狹窄的區帶。當樣品液和濃縮膠選TRIS/HCl緩沖液，電極液選TRIS/甘氨酸。

電泳開始後，HCl解離成氯離子，甘氨酸解離出少量的甘氨酸根離子。蛋白質帶負電荷，因此一起向正極移動，其中氯離子最快，甘氨酸根離子最慢，蛋白居中。

電泳開始時氯離子泳動率最大，超過蛋白，因此在後面形成低電導區，而電場強度與低電導區成反比，因而產生較高的電場強度，使蛋白和甘氨酸根離子迅速移動，形成一穩定的界面，使蛋白聚集在移動界面附近，濃縮成一中間層。

此鑒定方法中，蛋白質的遷移率主要取決於它的相對分子質量，而與所帶電荷和分子形狀無關。

⑵ 電泳原理

• 電泳原理：
電泳是電泳塗料在陰陽兩極，施加於電壓作用下，帶電荷之塗料離子移動到陰極，
並與陰極表面所產生之鹼性作用形成不溶解物，沉積於工件表面。
它包括四個過程：
1 ）電解（分解）
在陰極反應最初為電解反應，生成氫氣及氫氧根離子 OH ，此反應造成陰極面形成
一高鹼性邊界層，當陽離子與氫氧根作用成為不溶於水的物質，塗膜沉積，方程式
為： H2O→OH+H
2 ）電泳動（泳動、遷移）
陽離子樹脂及 H+ 在電場作用下，向陰極移動，而陰離子向陽極移動過程。
3 ）電沉積（析出）
在被塗工件表面，陽離子樹脂與陰極表面鹼性作用，中和而析出不沉積物，沉
積於被塗工件上。
4 ）電滲（脫水）
塗料固體與工件表面上的塗膜為半透明性的，具有多數毛細孔，水被從陰極塗
膜中排滲出來，在電場作用下，引起塗膜脫水，而塗膜則吸附於工件表面，而
完成整個電泳過程。
• 電泳表面處理工藝的特點：
電泳漆膜具有塗層豐滿、均勻、平整、光滑的優點，電泳漆膜的硬度、附著力、
耐腐、沖擊性能、滲透性能明顯優於其它塗裝工藝。

⑶ 電泳法的基本原理

不同帶電粒子因所帶電荷不同，或雖所帶電荷相同但荷質比不同，在同一電場中電泳，經一定時間後，由於移動距離不同而相互分離。分開的距離與外加電場的電壓與電泳時間成正比。

在外加直流電源的作用下，膠體微粒在分散介質里向陰極或陽極作定向移動，這種現象叫做電泳。

一般來講，金屬氫氧化物、金屬氧化物等膠體微粒吸附陽離子，帶正電荷；非金屬氧化物、非金屬硫化物等膠體微粒吸附陰離子，帶負電荷。

因此，在電泳實驗中，氫氧化鐵膠體微粒向陰極移動，三硫化二砷膠體微粒向陽極移動。利用電泳可以分離帶不同電荷的溶膠。

(3)電泳電路圖擴展閱讀

應用

電泳已日益廣泛地應用於分析化學、生物化學、臨床化學、毒劑學、葯理學、免疫學、微生物學、食品化學等各個領域。在直流電場中，帶電粒子向帶符號相反的電極移動的現象稱為電泳。

1807年，由俄國莫斯科大學的斐迪南·弗雷德里克·羅伊斯（Ferdinand Frederic Reuss）首先發現了電泳現象，但直到1937年瑞典的Tiselius建立了分離蛋白質的界面電泳（boundary electrophoresis）之後，電泳技術才開始應用。

上世紀60-70年代，當濾紙、聚丙烯醯胺凝膠等介質相繼引入電泳以來，電泳技術得以迅速發展。豐富多彩的電泳形式使其應用十分廣泛。

⑷ 電泳的原理

電泳原理：
電泳是電泳塗料在陰陽兩極，施加於電壓作用下，帶電荷之塗料離子移動到陰極，
並與陰極表面所產生之鹼性作用形成不溶解物，沉積於工件表面。
它包括四個過程：
1
）電解（分解）
在陰極反應最初為電解反應，生成氫氣及氫氧根離子
oh
，此反應造成陰極面形成
一高鹼性邊界層，當陽離子與氫氧根作用成為不溶於水的物質，塗膜沉積，方程式
為：
h2o→oh+h
2
）電泳動（泳動、遷移）
陽離子樹脂及
h+
在電場作用下，向陰極移動，而陰離子向陽極移動過程。
3
）電沉積（析出）
在被塗工件表面，陽離子樹脂與陰極表面鹼性作用，中和而析出不沉積物，沉
積於被塗工件上。
4
）電滲（脫水）
塗料固體與工件表面上的塗膜為半透明性的，具有多數毛細孔，水被從陰極塗
膜中排滲出來，在電場作用下，引起塗膜脫水，而塗膜則吸附於工件表面，而
完成整個電泳過程。
•
電泳表面處理工藝的特點：
電泳漆膜具有塗層豐滿、均勻、平整、光滑的優點，電泳漆膜的硬度、附著力、
耐腐、沖擊性能、滲透性能明顯優於其它塗裝工藝。

⑸ 電泳陽極系統原理與結構圖

電泳是不需要先經過陽極氧化，只要是導電的物體表面都能做一層電泳漆膜。和陽極氧化是不同的表面處理方式，電泳相當於塗了一層漆，而氧化是鋁自身化學轉化成金屬保護膜。做了陽極氧化後是可以做電泳的，但是要注意：陽極後的氧化膜很難導電，掛具尖要穿透氧化膜，和鋁基保持良好的接觸。

⑹ 關與電泳原理

什麼是電泳在確定的條件下，帶電粒子在單位電場強度作用下，單位時間內移動的距離（即遷移率）為常數，是該帶電粒子的物化特徵性常數[1]。不同帶電粒子因所帶電荷不同，或雖所帶電荷相同但荷質比不同，在同一電場中電泳，經一定時間後，由於移動距離不同而相互分離。分開的距離與外加電場的電壓與電泳時間成正比。 在外加直流電源的作用下，膠體微粒在分散介質里向陰極或陽極作定向移動，這種現象叫做電泳。利用電泳現象使物質分離，這種技術也叫做電泳。膠體有電泳現象，證明膠體的微粒帶有電荷。各種膠體微粒的本質不同，它們吸附的離子不同，所以帶有不同的電荷。 電荷移動規律利用電泳可以確定膠體微粒的電性質，向陽極移動的膠粒帶負電荷，向陰極移動的膠粒帶正電荷。 一般來講， 金屬氫氧化物、金屬氧化物等膠體微粒吸附陽離子，帶正電荷； 非金屬氧化物、非金屬硫化物等膠體微粒吸附陰離子，帶負電荷。 因此，在電泳實驗中，氫氧化鐵膠體微粒向陰極移動，三硫化二砷膠體微粒向陽極移動。利用電泳可以分離帶不同電荷的溶膠。 例如，陶瓷工業中用的粘土，往往帶有氧化鐵，要除去氧化鐵，可以把粘土和水一起攪拌成懸浮液，由於粘土粒子帶負電荷，氧化鐵粒子帶正電荷，通電後在陽極附近會聚集出很純凈的粘土。工廠除塵也用到電泳。利用電泳還可以檢出被分離物，在生化和臨床診斷方面發揮重要作用。本世紀40年代末到50年代初相繼發展利用支持物進行的電泳，如濾紙電泳，醋酸纖維素膜電泳、瓊脂電泳；50年代末又出現澱粉凝膠電泳和聚丙烯醯胺凝膠電泳等。

⑺ SDS-PAGE電泳的工作原理

聚合時丙烯醯胺分子通過加成反應形成長鏈，雙體的作用是在長鏈之間形成交聯，成為具有三維網狀結構的凝膠。所以在凝膠電泳中除了具有電泳的分離外還具有分子篩作用，從而增高了它的分辨能力。

聚合時，根據分離的需要，可以用改變單體溶液濃度或增減雙體比例的辦法製成孔度大小不同的凝膠。在分離血清蛋白時，我們採用的丙烯醯胺總濃度為6．5%，內含單體96%，雙體4.5%（T一6．5，c一4%）。聚合物分子中含有很多醯胺基，所以凝膠具有良好的親水性，能在水中溶脹但不溶解。

(7)電泳電路圖擴展閱讀：

SDS是陰離子去污劑,作為變性劑和助溶試劑,它能斷裂分子內和分子間的氫鍵,使分子去折疊,破壞蛋白分子的二、三級結構.而強還原劑如巰基乙醇,二硫蘇糖醇能使絆胱氨酸殘基間的二硫鍵斷裂.在樣品和凝膠中加入還原劑和SDS後,分子被解聚成多肽鏈。

解聚後的氨基酸側鏈和SDS結合成蛋白- SDS膠束,所帶的負電荷大大超過了蛋白原有的蛋白量,這樣就消除了不同分子間的電荷差異和結構差異。
SDS-PAGE一般採用的是不連續緩沖系統,於連續緩沖系統相比,能夠有較高的解析度。

濃縮膠的作用是有堆積作用，凝膠濃度較小，孔徑較大，把較稀的樣品加在濃縮膠上，經過大孔徑凝膠的遷移作用而被濃縮至一個狹窄的區帶。

當樣品液和濃縮膠選TRIS/HCl緩沖液，電極液選TRIS/甘氨酸。電泳開始後，HCl解離成氯離子，甘氨酸解離出少量的甘氨酸根離子。蛋白質帶負電荷，因此一起向正極移動，其中氯離子最快，甘氨酸根離子最慢，蛋白居中。

電泳開始時氯離子泳動率最大，超過蛋白，因此在後面形成低電導區，而電場強度與低電導區成反比，因而產生較高的電場強度，使蛋白和甘氨酸根離子迅速移動，形成一穩定的界面，使蛋白聚集在移動界面附近，濃縮成一中間層。

⑻ 電泳原理及電泳八大系統詳解

1.電泳技術的臨床應用及進展
最早期的界面電泳（Moving Boundary），開創了電泳技術的新紀元，區帶電泳技術（Zone electrophoresis）是在臨床檢驗領域中應用最廣泛的技術，也是與臨床密切結合的一種技術，現已從手工操作向自動化方向發展，並結束了電泳要用緩沖液的歷史，使電泳技術又進入了一個新的里程碑。現就八大常用技術作一簡述。

血清蛋白電泳
新鮮血清經電泳後可精確地描繪出患者蛋白質的全貌，有助於許多臨床疾病判斷的參考，在各類教材書上已清晰的描述了各種病理現象所顯現的圖像，一般常見的是白蛋白降低，某個球蛋白區域升高，提示不同的臨床意義。如球蛋白多克隆（poly-clonal）增高，β-γ融合的橋連現象，在γ區呈現細而密的寡克隆（oligoclonal）區帶，及由單一克隆漿細胞異常增殖所產生的單克隆（monoclonal）免疫球蛋白區帶，又稱M蛋白（Monoclonal Protein）帶，血清蛋白電泳是其首選的實驗診斷方法。

免疫固定電泳
血清免疫固定電泳（Immunofixation, IF）技術是血清蛋白質在瓊脂糖凝膠介質上經電泳分離後，應用蛋白質固定劑和各型免疫球蛋白及其輕鏈抗血清，加於凝膠表面的泳道上，經孵育和擴散後，若有對應的抗原存在，則在適應位置形成抗原抗體復合物並沉澱下來。染色後蛋白質電泳參考泳道和抗原抗體沉澱區帶被氨基黑著色，根據電泳移動距離分離出單克隆組份，可對各類免疫球蛋白及其輕鏈進行分型。血清免疫固定電泳技術用於M蛋白的型、亞型和輕鏈型，本周（Bence-Jonse）蛋白和游離輕鏈的分型和鑒別。

同工酶電泳

血清乳酸脫氫酶同工酶電泳

血清肌酸激酶及其亞型同工酶電泳

血清鹼性磷酸酶同工酶電泳
血清鹼性磷酸酶同工酶電泳具有三種不同結構的基因編碼或在轉移後修飾的結果，按其氨基酸序列可分為小腸型、胎盤型和組織非特異型（肝、腎、骨），它們各自表達產物可在血清中呈現，具有不同的意義。利用麥胚凝集素（wheat germ agglutinin, WGA）與ALP-L1和ALP-B糖鏈親和力的不同，血清與WGA作用再經電泳後可將ALP同工酶予以分離。肝外膽道阻塞轉移肝癌時，高分子ALP（ALP-L2）明顯增高，在原發性肝癌時肝型ALP(ALP-L1)明顯增高，骨轉移性癌時ALP-B增高。

脂蛋白電泳
應用自動電泳系統可將血清中脂蛋白組份進行分離，呈現LDL、VLDL和HDL條帶，輸入TC值，計算各種脂蛋白中膽固醇含量，LDL-C/HDL-C比值在正常人群組與冠心病患者組存在顯著差異（p<0.001）；診斷臨界值（cut-off point）為3.89，診斷靈敏度76.7%，特異性79.8%。LDL-C/HDL-C比值是粥樣硬化性冠脈疾病重要的危險因子之一，明顯優於膽固醇或其它血脂的單個含量指標，且隨比值的增加，患冠脈疾病的危險性相應增大。
在凝膠中脂蛋白的等電點不同，不僅可區分α,前β和β區帶，又因介質中含有抗LP(a)抗體及陽離子存在，抗LP(a)抗體與患者血清中LP(a)結合形成復合物，陽離子則抑制其它脂蛋白的泳動速度，LP(a)便與其它脂蛋白分離開來。清晰的LP(a)條帶呈現在前β與γ區域之間，陽性條帶掃描後，可獲得區帶的面積及其百分含量，提高了對心、腦血管獨立的危險因子LP(a)檢測的敏感性和特異性。

血紅蛋白電泳
血紅蛋白電泳可使正常血紅蛋白HbA與HbA2分離，也可檢測出大部分異常血紅蛋白如：HbS、HbD、HbC和HbE。當HbA2、HbC和HbE>20%時，則難以分離和鑒別。應先用鹼性瓊脂糖凝膠血紅蛋白電泳進行正常和異常血紅蛋白的分離和檢測，通常用於孕婦的篩選，然後再進行酸性瓊脂糖凝膠血紅蛋白電泳，對異常血紅蛋白予以分離和鑒別。
血紅蛋白遺傳性分子病常分為異常Hb病和地中海貧血兩大類。異常Hb病如鐮狀細胞貧血，在鹼性緩沖液中異常HbS電泳區帶的位置呈現在HbA與HbA2之間，異常血紅蛋白的HbC和HbE電泳遷移率都十分緩慢，HbC和HbA2可重疊。在PH6.2的枸櫞酸緩沖液的是瓊脂糖介質電泳中，由於HbC不能與HbA分離，這樣就可檢測出HbE。異常血紅蛋白HbD是在鹼性緩沖液中其電泳遷移率如同HbS，而在PH6.2枸櫞酸緩沖液的瓊脂糖介質中，因HbS與HbA不能分離，這樣就可以分離和檢測出HbD。β-地中海貧血是HbA的合成受損，電泳圖譜可呈現HbA2與HbF區帶。

糖化血紅蛋白電泳

非濃縮尿蛋白電泳

腦脊液電泳

⑼ 電泳電源的電路圖

要求不高的話買個220v/150v的5000w變壓器