电泳电路图

⑴ SDS-PAGE电泳的基本原理

SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳原理

聚丙烯酰胺凝胶由丙烯酰胺(简称Acr)和交联剂N，N’一亚甲基双丙烯酰胺(简称Bis)在催化剂过硫酸铵(AP)，N，N，N’，N’四甲基乙二胺(TEMED)作用下，聚合交联形成的具有网状立体结构的凝胶，并以此为支持物进行电泳。

聚丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。

SDS为一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合形成密度相同的短棒状复合物，不同分子量的蛋白质形成的复合物的长度不同，其长度与蛋白质分子量呈正相关，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。

因此，各种蛋白质 SDS复合物在电泳时的迁移率，不再受原有电荷和分子形状的影响，只是分子量的函数。这种电泳方法称为SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(简称SDS—PAGE)。

由于SDS PAGE可设法将电泳时蛋白质电荷差异这一因素除去或减小到可以忽略不计的程度，因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度，如果被鉴定的蛋白质样品很纯，只含有一种具三级结构的蛋白质或含有相同分子量亚基的具四级结构的蛋白质，那么 SDS—PAGE后，就只出现一条蛋白质区带。

SDS—PAGE可分为圆盘状和垂直板状、连续系统和不连续系统。本实验采用垂直板状不连续系统。所谓“不连续”指电泳体系由两种或两种以上的缓冲液、pH和凝胶孔径等所组成。

(1)电泳电路图扩展阅读

SDS-PAGE一般采用的不连续缓冲系统，与连续缓冲系统相比，能够有较高的分辨率。浓缩胶有堆积作用，凝胶浓度较小，孔径较大，把较稀的样品加在浓缩胶上，经过大孔径凝胶的迁移作用而被浓缩至一个狭窄的区带。当样品液和浓缩胶选TRIS/HCl缓冲液，电极液选TRIS/甘氨酸。

电泳开始后，HCl解离成氯离子，甘氨酸解离出少量的甘氨酸根离子。蛋白质带负电荷，因此一起向正极移动，其中氯离子最快，甘氨酸根离子最慢，蛋白居中。

电泳开始时氯离子泳动率最大，超过蛋白，因此在后面形成低电导区，而电场强度与低电导区成反比，因而产生较高的电场强度，使蛋白和甘氨酸根离子迅速移动，形成一稳定的界面，使蛋白聚集在移动界面附近，浓缩成一中间层。

此鉴定方法中，蛋白质的迁移率主要取决于它的相对分子质量，而与所带电荷和分子形状无关。

⑵ 电泳原理

• 电泳原理：
电泳是电泳涂料在阴阳两极，施加于电压作用下，带电荷之涂料离子移动到阴极，
并与阴极表面所产生之碱性作用形成不溶解物，沉积于工件表面。
它包括四个过程：
1 ）电解（分解）
在阴极反应最初为电解反应，生成氢气及氢氧根离子 OH ，此反应造成阴极面形成
一高碱性边界层，当阳离子与氢氧根作用成为不溶于水的物质，涂膜沉积，方程式
为： H2O→OH+H
2 ）电泳动（泳动、迁移）
阳离子树脂及 H+ 在电场作用下，向阴极移动，而阴离子向阳极移动过程。
3 ）电沉积（析出）
在被涂工件表面，阳离子树脂与阴极表面碱性作用，中和而析出不沉积物，沉
积于被涂工件上。
4 ）电渗（脱水）
涂料固体与工件表面上的涂膜为半透明性的，具有多数毛细孔，水被从阴极涂
膜中排渗出来，在电场作用下，引起涂膜脱水，而涂膜则吸附于工件表面，而
完成整个电泳过程。
• 电泳表面处理工艺的特点：
电泳漆膜具有涂层丰满、均匀、平整、光滑的优点，电泳漆膜的硬度、附着力、
耐腐、冲击性能、渗透性能明显优于其它涂装工艺。

⑶ 电泳法的基本原理

不同带电粒子因所带电荷不同，或虽所带电荷相同但荷质比不同，在同一电场中电泳，经一定时间后，由于移动距离不同而相互分离。分开的距离与外加电场的电压与电泳时间成正比。

在外加直流电源的作用下，胶体微粒在分散介质里向阴极或阳极作定向移动，这种现象叫做电泳。

一般来讲，金属氢氧化物、金属氧化物等胶体微粒吸附阳离子，带正电荷；非金属氧化物、非金属硫化物等胶体微粒吸附阴离子，带负电荷。

因此，在电泳实验中，氢氧化铁胶体微粒向阴极移动，三硫化二砷胶体微粒向阳极移动。利用电泳可以分离带不同电荷的溶胶。

(3)电泳电路图扩展阅读

应用

电泳已日益广泛地应用于分析化学、生物化学、临床化学、毒剂学、药理学、免疫学、微生物学、食品化学等各个领域。在直流电场中，带电粒子向带符号相反的电极移动的现象称为电泳。

1807年，由俄国莫斯科大学的斐迪南·弗雷德里克·罗伊斯（Ferdinand Frederic Reuss）首先发现了电泳现象，但直到1937年瑞典的Tiselius建立了分离蛋白质的界面电泳（boundary electrophoresis）之后，电泳技术才开始应用。

上世纪60-70年代，当滤纸、聚丙烯酰胺凝胶等介质相继引入电泳以来，电泳技术得以迅速发展。丰富多彩的电泳形式使其应用十分广泛。

⑷ 电泳的原理

电泳原理：
电泳是电泳涂料在阴阳两极，施加于电压作用下，带电荷之涂料离子移动到阴极，
并与阴极表面所产生之碱性作用形成不溶解物，沉积于工件表面。
它包括四个过程：
1
）电解（分解）
在阴极反应最初为电解反应，生成氢气及氢氧根离子
oh
，此反应造成阴极面形成
一高碱性边界层，当阳离子与氢氧根作用成为不溶于水的物质，涂膜沉积，方程式
为：
h2o→oh+h
2
）电泳动（泳动、迁移）
阳离子树脂及
h+
在电场作用下，向阴极移动，而阴离子向阳极移动过程。
3
）电沉积（析出）
在被涂工件表面，阳离子树脂与阴极表面碱性作用，中和而析出不沉积物，沉
积于被涂工件上。
4
）电渗（脱水）
涂料固体与工件表面上的涂膜为半透明性的，具有多数毛细孔，水被从阴极涂
膜中排渗出来，在电场作用下，引起涂膜脱水，而涂膜则吸附于工件表面，而
完成整个电泳过程。
•
电泳表面处理工艺的特点：
电泳漆膜具有涂层丰满、均匀、平整、光滑的优点，电泳漆膜的硬度、附着力、
耐腐、冲击性能、渗透性能明显优于其它涂装工艺。

⑸ 电泳阳极系统原理与结构图

电泳是不需要先经过阳极氧化，只要是导电的物体表面都能做一层电泳漆膜。和阳极氧化是不同的表面处理方式，电泳相当于涂了一层漆，而氧化是铝自身化学转化成金属保护膜。做了阳极氧化后是可以做电泳的，但是要注意：阳极后的氧化膜很难导电，挂具尖要穿透氧化膜，和铝基保持良好的接触。

⑹ 关与电泳原理

什么是电泳在确定的条件下，带电粒子在单位电场强度作用下，单位时间内移动的距离（即迁移率）为常数，是该带电粒子的物化特征性常数[1]。不同带电粒子因所带电荷不同，或虽所带电荷相同但荷质比不同，在同一电场中电泳，经一定时间后，由于移动距离不同而相互分离。分开的距离与外加电场的电压与电泳时间成正比。 在外加直流电源的作用下，胶体微粒在分散介质里向阴极或阳极作定向移动，这种现象叫做电泳。利用电泳现象使物质分离，这种技术也叫做电泳。胶体有电泳现象，证明胶体的微粒带有电荷。各种胶体微粒的本质不同，它们吸附的离子不同，所以带有不同的电荷。 电荷移动规律利用电泳可以确定胶体微粒的电性质，向阳极移动的胶粒带负电荷，向阴极移动的胶粒带正电荷。 一般来讲， 金属氢氧化物、金属氧化物等胶体微粒吸附阳离子，带正电荷； 非金属氧化物、非金属硫化物等胶体微粒吸附阴离子，带负电荷。 因此，在电泳实验中，氢氧化铁胶体微粒向阴极移动，三硫化二砷胶体微粒向阳极移动。利用电泳可以分离带不同电荷的溶胶。 例如，陶瓷工业中用的粘土，往往带有氧化铁，要除去氧化铁，可以把粘土和水一起搅拌成悬浮液，由于粘土粒子带负电荷，氧化铁粒子带正电荷，通电后在阳极附近会聚集出很纯净的粘土。工厂除尘也用到电泳。利用电泳还可以检出被分离物，在生化和临床诊断方面发挥重要作用。本世纪40年代末到50年代初相继发展利用支持物进行的电泳，如滤纸电泳，醋酸纤维素膜电泳、琼脂电泳；50年代末又出现淀粉凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳等。

⑺ SDS-PAGE电泳的工作原理

聚合时丙烯酰胺分子通过加成反应形成长链，双体的作用是在长链之间形成交联，成为具有三维网状结构的凝胶。所以在凝胶电泳中除了具有电泳的分离外还具有分子筛作用，从而增高了它的分辨能力。

聚合时，根据分离的需要，可以用改变单体溶液浓度或增减双体比例的办法制成孔度大小不同的凝胶。在分离血清蛋白时，我们采用的丙烯酰胺总浓度为6．5%，内含单体96%，双体4.5%（T一6．5，c一4%）。聚合物分子中含有很多酰胺基，所以凝胶具有良好的亲水性，能在水中溶胀但不溶解。

(7)电泳电路图扩展阅读：

SDS是阴离子去污剂,作为变性剂和助溶试剂,它能断裂分子内和分子间的氢键,使分子去折叠,破坏蛋白分子的二、三级结构.而强还原剂如巯基乙醇,二硫苏糖醇能使绊胱氨酸残基间的二硫键断裂.在样品和凝胶中加入还原剂和SDS后,分子被解聚成多肽链。

解聚后的氨基酸侧链和SDS结合成蛋白- SDS胶束,所带的负电荷大大超过了蛋白原有的蛋白量,这样就消除了不同分子间的电荷差异和结构差异。
SDS-PAGE一般采用的是不连续缓冲系统,于连续缓冲系统相比,能够有较高的分辨率。

浓缩胶的作用是有堆积作用，凝胶浓度较小，孔径较大，把较稀的样品加在浓缩胶上，经过大孔径凝胶的迁移作用而被浓缩至一个狭窄的区带。

当样品液和浓缩胶选TRIS/HCl缓冲液，电极液选TRIS/甘氨酸。电泳开始后，HCl解离成氯离子，甘氨酸解离出少量的甘氨酸根离子。蛋白质带负电荷，因此一起向正极移动，其中氯离子最快，甘氨酸根离子最慢，蛋白居中。

电泳开始时氯离子泳动率最大，超过蛋白，因此在后面形成低电导区，而电场强度与低电导区成反比，因而产生较高的电场强度，使蛋白和甘氨酸根离子迅速移动，形成一稳定的界面，使蛋白聚集在移动界面附近，浓缩成一中间层。

⑻ 电泳原理及电泳八大系统详解

1.电泳技术的临床应用及进展
最早期的界面电泳（Moving Boundary），开创了电泳技术的新纪元，区带电泳技术（Zone electrophoresis）是在临床检验领域中应用最广泛的技术，也是与临床密切结合的一种技术，现已从手工操作向自动化方向发展，并结束了电泳要用缓冲液的历史，使电泳技术又进入了一个新的里程碑。现就八大常用技术作一简述。

血清蛋白电泳
新鲜血清经电泳后可精确地描绘出患者蛋白质的全貌，有助于许多临床疾病判断的参考，在各类教材书上已清晰的描述了各种病理现象所显现的图像，一般常见的是白蛋白降低，某个球蛋白区域升高，提示不同的临床意义。如球蛋白多克隆（poly-clonal）增高，β-γ融合的桥连现象，在γ区呈现细而密的寡克隆（oligoclonal）区带，及由单一克隆浆细胞异常增殖所产生的单克隆（monoclonal）免疫球蛋白区带，又称M蛋白（Monoclonal Protein）带，血清蛋白电泳是其首选的实验诊断方法。

免疫固定电泳
血清免疫固定电泳（Immunofixation, IF）技术是血清蛋白质在琼脂糖凝胶介质上经电泳分离后，应用蛋白质固定剂和各型免疫球蛋白及其轻链抗血清，加于凝胶表面的泳道上，经孵育和扩散后，若有对应的抗原存在，则在适应位置形成抗原抗体复合物并沉淀下来。染色后蛋白质电泳参考泳道和抗原抗体沉淀区带被氨基黑着色，根据电泳移动距离分离出单克隆组份，可对各类免疫球蛋白及其轻链进行分型。血清免疫固定电泳技术用于M蛋白的型、亚型和轻链型，本周（Bence-Jonse）蛋白和游离轻链的分型和鉴别。

同工酶电泳

血清乳酸脱氢酶同工酶电泳

血清肌酸激酶及其亚型同工酶电泳

血清碱性磷酸酶同工酶电泳
血清碱性磷酸酶同工酶电泳具有三种不同结构的基因编码或在转移后修饰的结果，按其氨基酸序列可分为小肠型、胎盘型和组织非特异型（肝、肾、骨），它们各自表达产物可在血清中呈现，具有不同的意义。利用麦胚凝集素（wheat germ agglutinin, WGA）与ALP-L1和ALP-B糖链亲和力的不同，血清与WGA作用再经电泳后可将ALP同工酶予以分离。肝外胆道阻塞转移肝癌时，高分子ALP（ALP-L2）明显增高，在原发性肝癌时肝型ALP(ALP-L1)明显增高，骨转移性癌时ALP-B增高。

脂蛋白电泳
应用自动电泳系统可将血清中脂蛋白组份进行分离，呈现LDL、VLDL和HDL条带，输入TC值，计算各种脂蛋白中胆固醇含量，LDL-C/HDL-C比值在正常人群组与冠心病患者组存在显著差异（p<0.001）；诊断临界值（cut-off point）为3.89，诊断灵敏度76.7%，特异性79.8%。LDL-C/HDL-C比值是粥样硬化性冠脉疾病重要的危险因子之一，明显优于胆固醇或其它血脂的单个含量指标，且随比值的增加，患冠脉疾病的危险性相应增大。
在凝胶中脂蛋白的等电点不同，不仅可区分α,前β和β区带，又因介质中含有抗LP(a)抗体及阳离子存在，抗LP(a)抗体与患者血清中LP(a)结合形成复合物，阳离子则抑制其它脂蛋白的泳动速度，LP(a)便与其它脂蛋白分离开来。清晰的LP(a)条带呈现在前β与γ区域之间，阳性条带扫描后，可获得区带的面积及其百分含量，提高了对心、脑血管独立的危险因子LP(a)检测的敏感性和特异性。

血红蛋白电泳
血红蛋白电泳可使正常血红蛋白HbA与HbA2分离，也可检测出大部分异常血红蛋白如：HbS、HbD、HbC和HbE。当HbA2、HbC和HbE>20%时，则难以分离和鉴别。应先用碱性琼脂糖凝胶血红蛋白电泳进行正常和异常血红蛋白的分离和检测，通常用于孕妇的筛选，然后再进行酸性琼脂糖凝胶血红蛋白电泳，对异常血红蛋白予以分离和鉴别。
血红蛋白遗传性分子病常分为异常Hb病和地中海贫血两大类。异常Hb病如镰状细胞贫血，在碱性缓冲液中异常HbS电泳区带的位置呈现在HbA与HbA2之间，异常血红蛋白的HbC和HbE电泳迁移率都十分缓慢，HbC和HbA2可重叠。在PH6.2的枸橼酸缓冲液的是琼脂糖介质电泳中，由于HbC不能与HbA分离，这样就可检测出HbE。异常血红蛋白HbD是在碱性缓冲液中其电泳迁移率如同HbS，而在PH6.2枸橼酸缓冲液的琼脂糖介质中，因HbS与HbA不能分离，这样就可以分离和检测出HbD。β-地中海贫血是HbA的合成受损，电泳图谱可呈现HbA2与HbF区带。

糖化血红蛋白电泳

非浓缩尿蛋白电泳

脑脊液电泳

⑼ 电泳电源的电路图

要求不高的话买个220v/150v的5000w变压器